Ферменттер

Уикипедия — ашық энциклопедиясынан алынған мәлімет
Мұнда ауысу: шарлау, іздеу
Адамның I глиоксалазасы. Ферметтің катализіне қажетті екі мырыш ионы күлгін түспен көрсетілген, ал S-hexylglutathione фермент ингибиторы кеңістіктік моделімен бейнеленген.
Пурин-нуклеозидфосфорилаза моделі

Ферменттер — барлық тірі организмдер құрамына кіретін арнайы ақуыздар. Химиялық реакциялардьі жеделдетеді. Реакция түрлеріне сай ферменттер 6 топқа болінеді: [1]

  1. оксидоредуктазалар,
  2. трансферазалар,
  3. гидролазалар,
  4. лиазалар,
  5. изомеразалар,
  6. лигазалар.

Ферменттер жасушаларда синтезделіп, биохимиялық реакцияларға қа­тысатын ақуыздық табиғаттағы биокатализатор болып табылады. Фермент немесе энзим (лат. fermentum – ашу; грек. en – ішінде, zim – ашытқы; 19 ғ. Ван Гельмонт ұсынған) алғашқыда ашыту үдерістерін­де анықталған зат. Энзимология, ферментология – ферменттерді зерттейтін ғылым саласы. Ол басқа ғылымдармен: биология, генетика, фармакология, химиямен тығыз байланысты. Ферменттердің қызметі туралы алғашқы ғылыми еңбекті Кирхгофф (1814) жариялады. Кейін ашу үдерісі ашытқы клеткаларында ғана өтеді деген ұйғарым жасаған Л. Пастерге (1871), Либих фермент­тер клеткалардың өмір сүруіндегі пайда болған өнім, ол клеткада да, олардан бөлек те қызмет атқарады деген қарсы пікір білдірді. Либихтің ғылыми көзқарасы М. Манассейна (1871), Бухнер (1897) зерттеулерінде эксперимент жүзінде дәлелденді. Клеткаларда синтезделген ферменттер өзіне тән арнайы қызметтер­ін организмнің барлық мүшелерінде атқарады. Ферменттік қасиет, негізінен глобулалық құрылымдағы ақуыздарға тән екені белгілі. Бірақ, қазіргі кезде кей­бір фибриллалық ақуыздар да (актин, миозин) катализдік белсенділік көрсететіні анықталды.

Ферменттердің қасиеттері[өңдеу]

Ферменттер өз әсерін өте аз мөлшерде катализаторға ұқсас жүргізеді. Фермент өзінің әсер етуші заты – субстратпен (S) ферменттік реакция жүргенде фермент-субстраттық кешен (аралық зат) түзеді. Бұл кешеннің қызметі өте күрделі, ол субстрат пен фермент молекулалары конформациясы мен энергиясын және химиялық байланыстарын өзгертеді. Реакция өткен соң фермент-субстраттық кешен жаңа қалыпқа ауысып, фермент-реакция өнімі кешеніне айналады. Содан кейін ол фермент және реакция өніміне (Р) жекеленіп бөлінеді: S + E → S·E → EP → E + P Ферменттердің ка­та­ли­здік ерекшелігіне келесі қа­си­ет­тері жатқызылады: а) Фермент өздігінен жаңа ре­ак­ция жүргізбейді. Ол тек тер­модинамикалық мүмкін реакци­яны ғана жүргізеді. Реакция барысында активтендіру энергиясы төмендейді. 2-суретте көрсетіл­гендей, реак­ци­я­ның үлкен кедергі энергиясын сатылап бөліп, төмендету және активтендіру энергиясын жоғарлату арқылы реакция жылдамдығын жоғарлатады. б) Фермент басталған реакцияның бағытын өз бетінше өзгерте алмайды. Ол бір ғана реакция өнімі түзілуі бағытында жұмыс істейді. Мысалы, глюкокиназа глюкозадан тек глюкоза-6-фосфат түзілуін жүргізеді. в) Фермент қатысатын реакция қайтымды болса, ол реакцияны екі бағытта да жүргізе алады. Мысалы, көмірсулардың гликолиздік ыдырауына қатысатын фосфогексо-изомераза, альдолаза, фосфоглицерат-киназа, фосфоглицератлидаза және т.б.

Пайдаланған әдебиет[өңдеу]

  1. Вирусология, иммунология, генетика, молекулалық биология. Орысша-қазақша сөздік. –Алматы, Ана тілі, 1993. ISBN 5-630-0283-X